Met het sequencen van de volledige genomen van organismen is een nieuwe wetenschappelijke discipline, proteomics, ontstaan. Door de volledige eiwit inhoud van een micro-organisme (het proteoom) te analyseren, kunnen de bijdrage van bepaalde eiwitten aan specifieke microbiële eigenschappen bepaald worden. De eiwit inhoud wordt gescheiden door middel van 2D-gelelectroforese, waarna de eiwitten geïdentificeerd kunnen worden aan de hand van de genoom sequentie met behulp van MALDI-TOF MS.
Twee dimensionele gelelectroforese scheidt eiwitten in een eerste dimensie op iso-electrisch punt en vervolgens, in de tweede dimensie, op molecuul massa. Door middel van zgn. hydratatie worden eiwitten overgebracht in gedroogde gelen die een geïmmobiliseerde pH gradiënt dragen. De pH gradiënt gel wordt vervolgens onderworpen aan een sterk electrisch veld. Zure eiwitten aan de basische zijde van de gel zullen dissociëren en een negatieve lading krijgen en vanwege het electrische veld migreren naar de positieve, "zure" pool . Daar komen de zure eiwitten op een punt in de gel waar precies dat aantal zure groepen geneutraliseerd wordt zodat het eiwit geen netto lading meer heeft en niet verder migreert. Hetzelfde scenario geldt voor de basische eiwitten. Met de huidige beschikbare apparatuur en materialen is het mogelijk eiwitten, met hoge reproduceerbaarheid, over een afstand van 24 cm te scheiden die slechts 1 pH eenheid in iso-electrisch punt verschillen.
Eén van de huidige proteomics projecten is de identificatie van eiwitten van Methanothermobacter thermoautotrophicus die gereguleerd worden door de aanwezige hoeveelheid waterstofgas. De afdeling beschikt voor dit onderzoek over Pharmacia IPGphor en Multiphor III electroforese apparatuur.
